završni rad
Utjecaj različitih otapala na elektroforetski profil albumina i globulina ječma

Anita Kolaković (2013)
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Prehrambeno-tehnološki fakultet Osijek
Zavod za primijenjenu kemiju i ekologiju
Katedra za biokemiju i toksikologiju
Podaci o radu
NaslovUtjecaj različitih otapala na elektroforetski profil albumina i globulina ječma
AutorAnita Kolaković
Voditelj/MentorIvica Strelec (mentor)
Sažetak rada
Cilj ovog rada je bio ustanoviti kako različita otapala utječu na ekstraktibilnost albumina i globulina ječma te ustanoviti njihov utjecaj na raspored proteinskih vrpci po provedenoj SDS - PAGE. Albumini ječma su ekstrahirani MilliQ vodom, globulini ječma 0,5 M NaCl slijednom ekstrakcijom nakon ekstrakcije albumina, a albuminsko-globulinska frakcija proteina pomoću dva različita otapala: 50 mM Tris-HCl pufera pH 8,0 i 0,5 M NaCl. Rezultati su pokazali da se stupnjevitom ekstrakcijom albumina i globulina iz ječma ekstrahira podjednaka količina albumina i globulina, pri čemu albumini čine 53 ± 1 %, a globulini 47 ± 1% od sume ovih dviju frakcija proteina. Primjenom direktne ekstrakcije albuminsko/globulinske frakcije pomoću 50 mM Tris-HCl pufera pH 8,0, ili 0,5 M NaCl ekstrahirana je količina proteina jednaka sumi stupnjevito ekstrahiranih albumina i globulina. Primijenjeno ekstrakcijsko otapalo pokazalo je značajan učinak na raspored proteinskih vrpci albumina, globulina i albuminsko/globulinske frakcije proteina ječma po provedenoj SDS-PAGE. Albumineje od globulina bilo moguće razlikovali po proteinskim vrpcama u rasponu molekulskih masa između 20 i 45 kDa, te nedostatkom proteinske vrpce molekulske mase 59 kDa.Albuminsko/globulinska frakcija proteina sadržavala je sve proteinske vrpce uočene u albuminskoj i globulinskoj frakciji proteina. Albuminsko/globulinske frakcije proteina ječma ekstrahirane pomoću 50 mM Tris-HCl pufera pH 8,0, ili 0,5 M NaCl pokazivale su gotovo identičan raspored proteinskih vrpci, s tim da je albuminsko/globulinska frakcija ekstrahirana pomoću 50 mM Tris-HCl pufera pH 8,0 pokazivala dodatnu proteinsku vrpcu molekulske mase 140 kDa, a albuminsko/globulinska frakcija ekstrahirana pomoću 0,5 M NaCl znatno intenzivniju proteinsku vrpcu molekulske mase 59 kDa.
Ključne riječiproteini ječma
Naslov na drugom jeziku (engleski)Barley Albumins and Globulins Electrophoretic Protein Pattern as Affected by Different Extraction Solvents
Ustanova koja je dodijelila akademski/stručni stupanjSveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Prehrambeno-tehnološki fakultet Osijek
Ustrojstvena jedinica niže razineZavod za primijenjenu kemiju i ekologiju
Katedra za biokemiju i toksikologiju
MjestoOsijek
Država obraneHrvatska
Znanstveno područje, polje, granaBIOTEHNIČKE ZNANOSTI
Prehrambena tehnologija
Inženjerstvo
Vrsta studijasveučilišni
Stupanjpreddiplomski
Naziv studijskog programaPrehrambena tehnologija
Akademski / stručni nazivsveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) inženjer/inženjerka prehrambene tehnologije
Kratica akademskog / stručnog nazivauniv. bacc. ing. techn. aliment.
Vrsta radazavršni rad
Jezik hrvatski
Datum obrane2013-09-30
Sažetak rada na drugom jeziku (engleski)
Influence of different extraction solvents on barley flour albumins and globulins concentration, as well as albumin and globulin electrophoretic protein pattern obtained after SDS-PAGE was investigated. Albumins were extracted with Milli Q water, globulins with 0.5 M NaCl sequentially after albumin extraction, while albumin/globulin protein fraction directly by 50 mM Tris-HCl buffer pH 8.0 or 0.5 M NaCl. Results showed that almost the same amount of albumins and globulins were extracted from barley flour by sequential extraction. Extracted albumins presented 53 ± 1 % and globulins 47 ± 1% of the sum of these two protein fractions. Protein concentration equal to the sum of sequentially extracted albumins and globulins was obtained when direct extraction of albumin/globulin protein fractions by 50 mM Tris-HCl buffer pH 8.0 or 0.5 M NaCl were performed. Extraction solvent significantly influenced SDS-PAGE electrophoretic protein pattern of albumins, globulins and albumin/globulin protein fraction. Albumins could be discriminated from globulins by several proteins bands in the range of 20 to 45 kDa, as well as by the absence of protein band around 59 kDa which was present in globulin pattern. Electrophoretic pattern of albumin/globulin protein fractions contained all protein bands observed in albumin and globulin protein fractions alone. Although albumin/globulin protein fractions extracted by 50 mM Tris-HCl buffer pH 8.0 or 0.5 M NaCl showed almost identical protein pattern, slight differences between these two fractions could be observed. Albumin/globulin protein fraction extracted by 50 mM Tris-HCl buffer pH 8.0 had additional protein band around 140 kDa, while those one extracted by 0.5 M NaCl showed more intense protein band around 59 kDa.
Ključne riječi na drugom jeziku (engleski)barley proteins
Vrsta resursatekst
Prava pristupaRad dostupan samo djelatnicima i studentima matične ustanove
Uvjeti korištenja radahttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
URN:NBNhttps://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:441660
PohranioIvana Šuvak