diplomski rad
Istraživanje utjecaja različitih kumarina na inhibiciju lakaze

Marija Škarica (2012)
Sveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Prehrambeno-tehnološki fakultet Osijek
Zavod za procesno inženjerstvo
Katedra za termodinamiku i reakcijsko inženjerstvo
Podaci o radu
NaslovIstraživanje utjecaja različitih kumarina na inhibiciju lakaze
AutorMarija Škarica
Voditelj/MentorMarina Tišma (mentor)
Sažetak rada
Cilj ovog rada bio je razviti kinetički model oksidacije ABTS‐a i L‐DOPE katalizirane lakazom u puferu i smjesi pufer/DMSO, istražiti utjecaj inhibicije različitih derivata kumarina na aktivnost lakaze, te odrediti tip inhibicije, postaviti kinetički model, procijeniti kinetičke parametre i validirati model koristeći različite koncentracije inhibitora. Provedbom oksidacije ABTS‐a i L‐DOPE pokazano je da enzim lakaza pokazuje veću specifičnu aktivnost na ABTS i L‐DOPU u vodenom mediju (VmABTS = 2964,59 ± 104,93 U mg‐1, Vm L‐DOPA = 13,14 ± 1,09 U mg‐1) u odnosu na specifičnu aktivnost navedenih spojeva u otopini koja sadrži organsko otapalo (VmABTS = 1974,26 ± 122,53 U mg‐1, Vm L‐DOPA = 9,58 ± 2,29 U mg‐1). Ispitivanjem inhibicijskog učinka derivata kumarina koristeći ABTS kao supstrat pokazan je inhibicijski učinak svih sedam ispitivanih derivata kumarina. Ispitivanjem inhibicijskog učinka derivata kumarina koristeći L‐DOPU kao supstrat pokazan je inhibicijski učinak samo tri derivata kumarina. Pokazano je da su Schiffove baze I‐2 i I‐3 najbolji inhibitori lakaze u pokusima u kojima je korišten ABTS kao supstrat.
Ključne riječiABTS metoda enzimi inhibicija enzima lakaza L‐DOPA Schiffove baze tiosemikarbazidi
Naslov na drugom jeziku (engleski)Assessing the influence of coumarin on laccase inhibition
Povjerenstvo za obranuMilan Čačić
Marina Tišma
Ivica Strelec
Mirela Planinić
Ustanova koja je dodijelila akademski/stručni stupanjSveučilište Josipa Jurja Strossmayera u Osijeku
Prehrambeno-tehnološki fakultet Osijek
Ustrojstvena jedinica niže razineZavod za procesno inženjerstvo
Katedra za termodinamiku i reakcijsko inženjerstvo
MjestoOsijek
Država obraneHrvatska
Znanstveno područje, polje, granaBIOTEHNIČKE ZNANOSTI
Prehrambena tehnologija
Inženjerstvo
Vrsta studijasveučilišni
Stupanjdiplomski
Naziv studijskog programaProcesno inženjerstvo
Akademski / stručni nazivmagistar/magistra inženjer/inženjerka procesnog inženjerstva
Kratica akademskog / stručnog nazivamag. ing. proc.
Vrsta radadiplomski rad
Jezik hrvatski
Datum obrane2012-11-15
Sažetak rada na drugom jeziku (engleski)
The aim of the study was development of a kinetic model for the oxidation of ABTS and L‐DOPA catalyzed by laccase in the buffer and buffer/DMSO mixture, to determine inhibitory effects of seven coumarin derivates on laccase activity, and to determine the type of inhibition, set a kinetic parameters and to validate the model using different concentations of inhibitors. The application of the oxidation of ABTS and L‐DOPA has shown that enzyme laccase shows a higher specific activity on ABTS and L‐DOPA in aqueous media (VmABTS = 2964,59 ± 104,93 U mg‐1, Vm L‐DOPA = 13,14 ± 1,09 U mg‐1) in comparison to specific activity of the mentioned compounds in a solution containing an organic solvent (Vm ABTS = 1974,26 ± 122,53 U mg‐1, Vm L‐DOPA = 9,58 ± 2,29 U mg‐1). Examining the inhibitory effect of coumarin derivatives using ABTS as substrate demonstrated the inhibitory effect of all seven coumarin derivatives. Examining the inhibitory effect of coumarin derivatives using L‐DOPA as substrate demonstrated the inhibitory effect of only three coumarin derivatives. It was shown that the Schiff bases I‐2 and I‐3 are the best inhibitors of laccase in experiments in which ABTS was used as substrate.
Ključne riječi na drugom jeziku (engleski)ABTS method enzyme enzyme inhibition laccase L‐DOPA Schiff base tiosemocarbazide
Vrsta resursatekst
Prava pristupaRad dostupan samo djelatnicima i studentima matične ustanove
Uvjeti korištenja radahttp://rightsstatements.org/vocab/InC/1.0/
URN:NBNhttps://urn.nsk.hr/urn:nbn:hr:109:268075
PohranioSanda Hasenay